La primera molécula fractal de la naturaleza se ensambla en un triángulo de Sierpinski y no sabemos por qué: ScienceAlert

Desde los brazos espirales de las galaxias hasta los cristales de nieve microscópicos, la naturaleza parece caer en patrones similares a fractales que se repiten en incrementos cada vez más pequeños. No importa lo pequeño que seas, algunas partes del patrón aún se parecen al todo.

Una excepción parecen ser las moléculas, de las que no se sabe que exhiban autosimilitud en escalas cambiantes. Es decir, hasta ahora.

Investigadores de Alemania, Suecia y el Reino Unido han descubierto una enzima producida por un organismo unicelular que puede organizarse en un fractal, no un fractal cualquiera, sino un patrón repetitivo de triángulos conocido como Triángulo de Sierpiński.

La enzima es una forma de citrato sintasa producida por la cianobacteria. Synechococcus elongatusy su evolución a partir de precursores no fractales sugiere que tales patrones moleculares pueden surgir sorprendentemente rápido.

“Nos topamos con esta estructura completamente por accidente y casi no podíamos creer lo que vimos cuando tomamos imágenes por primera vez con un microscopio electrónico”. dice la bioquímica Franziska Sendker del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre de Alemania.

“La proteína forma estos hermosos triángulos y, a medida que el fractal crece, vemos estos vacíos triangulares cada vez más grandes en el medio de ellos, lo cual es totalmente diferente a cualquier conjunto de proteínas que hayamos visto antes”.

El triángulo de Sierpiński es uno de los ejemplos de la geometría fractal. (Solkoll/Wikimedia Commons/Dominio público)

Hay una razón para ello, encontraron los investigadores. Utilizaron microscopía electrónica para estudiar la estructura de la molécula a nivel atómico, examinando cómo están unidas las cadenas de proteínas.

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La mayoría de las moléculas tienen una estructura altamente simétrica, con cada cadena de proteínas cayendo en la misma disposición y relación con las cadenas de proteínas que la rodean. Esta particular estructura de la citrato sintasa consigue romper esa regla: las cadenas de proteínas se unen de formas ligeramente diferentes, dependiendo de su posición en la molécula.

El resultado es el arreglo de Sierpiński y, curiosamente, la investigación del equipo encontró que parece haber sido un completo accidente que no tiene función alguna. Cuando el equipo manipuló genéticamente S. elongatus producir citrato sintasa no fractal, no supuso ninguna diferencia para la bacteria.

“La evolución suele utilizar el autoensamblaje para regular las enzimas, pero en este caso a la cianobacteria en la que se encuentra esta enzima no parece importarle mucho si su citrato sintasa puede o no ensamblarse en un fractal”. dice el biólogo evolutivo Georg Hochberg del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre.

“Esto nos llevó a preguntarnos si esto podría ser simplemente un accidente inofensivo de la evolución. Tales accidentes pueden ocurrir cuando la estructura en cuestión no es demasiado difícil de construir”.

Imágenes de microscopía electrónica de la molécula a diferentes niveles. (Sendker et al., Naturaleza2024)

Y parece que un patrón fractal no es algo muy difícil de lograr para una molécula. Los investigadores exploraron la historia evolutiva utilizando la reconstrucción de secuencias ancestrales para determinar los precursores de la molécula de citrato sintasa tal como aparece hoy, y las sustituciones de aminoácidos que podrían haber alterado su estructura con el tiempo.

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Resulta que sólo se necesita un número muy pequeño de mutaciones para alterar la forma de la molécula, con una rapidez sorprendente. Pero lo fácil que viene es lo fácil que se va: puede volver a desaparecer con la misma rapidez. De hecho, la investigación del equipo sugiere que las moléculas fractales han surgido y desaparecido en diferentes especies de cianobacterias varias veces en el pasado.

Es sólo que, si una estructura fractal no es biológicamente útil, no hay razón para que el organismo la retenga, así que se va. Para S. elongatus, es posible que la molécula de Sierpiński sea sólo temporal. O tal vez en la naturaleza existe algún beneficio que no se observó en un laboratorio.

“Sospechamos que las transiciones evolutivas en el autoensamblaje pueden ser más comunes de lo que parecen las bases de datos estructurales”. escriben los investigadores en su artículo.

“Quizás sólo una pequeña fracción llegue a ser importante para sus organismos y persista. Muchos otros se desvanecerán tan rápidamente como aparecieron. Por lo tanto, sólo podemos preguntarnos cuántos ensamblajes únicos han evolucionado a lo largo de los eones que nunca llegaron al presente para que podamos identificarlos. observar.”

Los hallazgos han sido publicados en Naturaleza.

2024-04-16 04:39:07
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